美開發(fā)細胞內(nèi)蛋白質(zhì)相互作用標識技術

美國科學家開發(fā)出一種利用微小熒光分子快速發(fā)現(xiàn)和識別活細胞中蛋白質(zhì)相互作用的新技術。該技術避免了舊方法中可能產(chǎn)生生物破壞的缺陷，相關內(nèi)容發(fā)表在新出版的《自然：化學生物》雜志上。
　　
    通常，人們利用不同的綠熒光蛋白質(zhì)（GFP）來為其它蛋白質(zhì)做標識。但是綠熒光蛋白質(zhì)不僅大，而且對許多活細胞具有毒性，因此難以用于研究活細胞。此外，綠熒光蛋白質(zhì)還往往會自動聚集，讓研究人員不容易利用和觀察它們。
   
    美國耶魯大學化學教授阿蘭娜•謝葩紫*的研究小組利用名為“profluorescent”的熒光小分子而不是熒光蛋白質(zhì)，開發(fā)出了新的標識技術。熒光小分子能十分容易地進入活細胞，并在蛋白質(zhì)內(nèi)與氨基酸標識序列“捆綁”后發(fā)出熒光。新技術讓研究人員能夠更準確地了解單個活細胞中獨立蛋白質(zhì)交迭區(qū)復雜的接觸以及各蛋白質(zhì)之間的關系。

    每個蛋白質(zhì)由于其直線氨基酸鏈發(fā)出交迭而呈現(xiàn)三維結(jié)構。通常每種蛋白質(zhì)只有一種具有工作能力的形狀，蛋白質(zhì)這種特殊形狀的產(chǎn)生取決于其氨基酸和細胞中的其它過程。研究人員表示，經(jīng)過對所研究的蛋白質(zhì)和其氨基酸鏈經(jīng)過處理，當?shù)鞍踪|(zhì)交迭正確并出現(xiàn)特定的氨基酸標識序列后，它對熒光小分子具有強烈的親合力，能夠吸引并“捆綁”上較多的熒光小分子，發(fā)出明亮的熒光；如果蛋白質(zhì)交迭錯誤，那么其吸引和“捆綁”染色小分子的能力較差，所發(fā)熒光十分暗淡。